Matrix - letters on old typewriter machine

Die Matrix

Die IF sind in die Matrix eingebettet. Sie besteht aus verschiedenen Klassen von Proteine namens KAP, die im Gegensatz zu den Keratinen Typ I und Typ II des IF keine kristallisierte Strukturen und werden daher oft als amorph angesehen, obwohl einige spezifische Strukturmerkmale beobachtet wurden. Die Schätzungen der relativen Prozentsatz der Matrixproteine im Kortex sind sehr variabel, aber im Allgemeinen ist es geht davon aus, dass etwa 60 % der Kortex-Proteine KAP sind, während 40 % IF sind.

Bei den KAP handelt es sich hauptsächlich um Proteine mit hohem Schwefel- und Glycin-Tyrosin-Gehalt (HGT). Trotz ihren hohen Cystingehalt, ihr mechanisches und physikalisch-chemisches Verhalten und insbesondere wasserquellend, nicht denen eines hochvernetzten Polymers ähneln. Tatsächlich ist die Matrix verhält sich eher wie ein vernetztes hydrophiles Gel, und der Großteil der Disulfidbindungen eher intramolekular als intermolekular sind.

Die Matrix spielt eine wesentliche Rolle, indem sie Keratin IF zusammenbindet und so die Haar mit seiner strukturellen Stabilität.

Die Matrix/IF-Wechselwirkungen sind hauptsächlich von der Disulfidbindung Typ, aber über IF-Matrix-Disulfid-Bindungen ist eigentlich nichts bekannt.

Die Interzellularen Räume. Die Interzellularen Räume, auch Zellmembrankomplex genannt (CMC), bestehen wahrscheinlich aus den Resten der ursprünglichen Zellmembranen. Ihre Rolle ist die den Zellzusammenhalt sowohl in der Kutikula als auch in der Hirnrinde sicherstellen, wahrscheinlich dank der Adhäsionsproteine. Außerdem haben mehrere Studien gezeigt, dass die Räume bevorzugte Wege der Penetration und Diffusion von Substanzen im Haar. Die genaue Struktur dieser Räume ist noch nicht vollständig aufgeklärt.

Zahlreiche elektronenmikroskopische Untersuchungen haben jedoch eine Blättchenstruktur gezeigt. Eine Zwischenschicht, genannt Interzellulärer Zement oder δ Schicht, besteht aus hauptsächlich aus Proteinen mit geringem Schwefelgehalt, aber reich an sauren und basischen Aminosäuren und daher hydrophil. Seine Dicke liegt in der Größenordnung von 100-150 Å. Es ist von zwei Schichten, β-Schichten genannt, ca. 50 Å dick, im Wesentlichen bestehend aus hochvernetzten Proteine und Lipide (Fettsäuren und polare Lipide), von denen einige zu den Epikutikula. Einige Autoren vermuten jedoch, dass die Zusammensetzung dieser Räume unterschiedlich sein kann in der Rinde und der Kutikula.

Im Fell vieler Säugetiere bildet das Mark den größten Teil der Faser. Im Falle von menschliches Haar, es fehlt oft völlig, und wenn es vorhanden ist, ist es intermittierend und nimmt eine bescheidenen Anteil der Faser. Das Mark wird aus verschiedenen Zellen gebildet, die sich locker auftürmen und große Leerräume zwischen ihnen. Es ist wahrscheinlich, dass bei Tieren das Rückenmark eine wärmeisolierende Rolle. Im Falle des menschlichen Haares ist es wenig untersucht worden, weil es angenommen, dass ihr Beitrag zu den verschiedenen Eigenschaften der Fasern vernachlässigbar ist, obwohl das Interesse in letzter Zeit stark zugenommen hat, vor allem wegen der Beteiligung an den optischen Eigenschaften des Haares.

Chemische Zusammensetzung

Wie alle biologischen Gewebe besteht das Haar hauptsächlich aus Proteinen, genauer gesagt aus Keratine, eine einzigartige Art von Proteinen, die sich durch einen sehr hohen Gehalt an Schwefel-Amino Säure (etwa 15% Cystin). Auch Lipide kommen vor, sowie verschiedene andere Elemente und Wasser. Die Zusammensetzung variiert in den verschiedenen morphologischen Kompartimenten des Haares, und dies gilt insbesondere für die Natur der Keratine.

Die Proteine
Proteine sind Makromoleküle, die aus der Polykondensation verschiedener Aminosäuren entstehen. Eine große Anzahl von Studien hat sich mit der Analyse von Aminosäuren im menschlichen Haare. Diese Analyse wird im Allgemeinen nach der Säurehydrolyse von dem Haar, obwohl diese Methode zur Zerstörung einiger Aminosäuren führt, nämlich Tryptophan. Bisher wurde kein Unterschied in der Aminosäurezusammensetzung in Bezug auf die ethnische Herkunft der Haare festgestellt werden.

Das wichtigste chemische Merkmal der Keratine ist ihr hoher Cystinspiegel, der zu einer hohe Vernetzungsrate durch Disulfidbindungen. Dieses gemeinsame Merkmal ist mit einer großen Vielfalt von Proteinarten, je nach ihrer Lage in der Haar (Cuticula, Kortex, Mark), und sogar in den Substrukturen (Endo- oder Exocutikula, IF, oder Matrix der kortikalen Zellen). Es wurden mehrere Methoden beschrieben, um die verschiedenen Proteine der Keratinfasern. Die am häufigsten verwendete Methode, insbesondere für die Untersuchung von Kortex-Proteinen, beinhaltet die Reduktion der Proteine mit Dithiothreitol in wässrigen Harnstofflösungen. Die reduzierten Proteine werden dann mit Jodessigsäure, um die Reoxidation der Thiolgruppen zu verhindern und um die verbessern die Wasserlöslichkeit der Proteine. Die Isolierung erfolgt entweder durch selektive Fällung oder durch Gelelektrophorese (1D oder 2D).

Medulla. Die Untersuchung des Markes der Mehrzahl der Keratinfasern ist nicht einfach (es ist häufig fehlend, schwer zu isolieren und schlecht löslich). Die Analyse der Mark-Proteine einer Faser wurde von Rogers an einer Stachelschwein-Feder durchgeführt. Er fand heraus, dass das Mark praktisch kein Cystin, eine geringe Menge an Hydroxyamino- und Säuren (Serin, Threonin) und relativ große Mengen an basischen oder sauren Aminosäuren (hauptsächlich Lysin und Glutaminsäure).

Die Nagelhaut. Die beiden Hauptkompartimente der Kutikula (Endo- und Exokutikula) haben sehr verschiedene chemische Zusammensetzungen. Die Daten wurden nach Extraktion und Trennung durch enzymatische Verdauung. Man nimmt an, dass die Endokutikula aus den nuklearen und zytoplasmatischen Resten zusammengesetzt ist der Zellen, was mit dem sehr niedrigen Gehalt an gefundenem Cystein (3-6%) übereinstimmt, und die große Menge an hydrophilen Aminosäuren (sauer und basisch). Im Gegenteil, die Proteine der Exokutikula sind besonders reich an Cystein. Die äußerste A-Schicht enthält über 30% Cystein (79), und der innere Teil der Exokutikula etwa 15-20% (26). Spezifische Aminosäuren, die im Allgemeinen nicht in α-helikalen Proteinen gefunden werden, sind ebenfalls anwesend. All diese Beobachtungen legen nahe, dass die meisten Proteine der Die Exokutikula gehören zur Klasse der HS- und UHS-Proteine. Es wurde nachgewiesen dass einige HS- und UHS-Proteine in der Kutikula des menschlichen Haares exprimiert werden. Andere Studien zeigten jedoch, dass einige schwefelarme Keratine (IF-Keratine) auch in der Cuticula des menschlichen Haares exprimiert werden. Die Proteine der Exokutikula sind charakterisiert durch die Vorhandensein von signifikanten Mengen an Isopeptidbindungen [ε-amino-(γ-glutamyl) lysin].

Zellmembran-Komplex. Sind die β-Schichten der CMC Teil des Epikutikels der Zellmembran. Zellen und sollen sich aus Lipiden zusammensetzen (siehe unten), die zentrale δ-Schicht enthält Proteine mit einem geringen Anteil an Cystein (12). Es enthält auch Polysaccharide, wahrscheinlich an Proteine (Glykoproteine) gebunden (86,87). Die genaue Zusammensetzung der δ-Schicht jedoch, wie auch seine Struktur, ist noch lange nicht vollständig verstanden.

Der Kortex. Die Fraktionierung von Haarproteinen, die im Wesentlichen aus dem Cortex stammen, führt zur Identifizierung mehrerer unterschiedlicher Klassen:
- IF-Keratine.
- HS KAP.
- UHS KAP.
- HGT KAP.

Die IF-Proteine sind die Bestandteile der Mikrofibrillen, während KAP die Hauptkomponente der Matrix. Im menschlichen Haar wie auch in Wolle oder anderen Keratinfasern sind die relativen Mengen an IF Proteine und KAP scheinen sehr variabel zu sein, aber Dekio und Jidoi stellten fest, dass das Verhältnis von IF-Proteinen auf KAP war ein spezifisches Merkmal der ethnischen Herkunft der Haare.

Die IF-Keratine. Die IF-Keratine, früher "schwefelarme Keratine" genannt (ihr Cystingehalt ist etwa 6%) gehören zu einer Klasse von Proteinen, die sich zu filamentösen Strukturen. Ihnen gemeinsam ist eine zentrale Domäne von etwa 315 Einheiten mit einer sehr hoher Homologiegrad in ihrer Aminosäuresequenz. Die Differenzierung dieser Proteine ergibt sich aus der Größe und der chemischen Natur ihrer N- und C-Endung Domains. Fünfzehn verschiedene IF-Keratine wurden im menschlichen Haar identifiziert. Sie sind je nach ihrer Nettoladung in zwei Typen eingeteilt: Typ Ia (saure Rückstände) und Typ IIa (neutral zu basischen Rückständen). Ein Typ Ia und ein Typ IIa werden zu einem Typ IIa zusammengerollt.

Dimer. Diese Wicklung wird durch die spezifische Heptad-Substruktur der vier Domänen ermöglicht die im zentralen Teil dieser Proteine liegen (siehe oben). Parry und Steinert gaben eine ausführliche Beschreibung der Primärstruktur dieses zentralen Bereichs. Der geringe Schwefelgehalt dieser Keratine kommt durch den sehr niedrigen Cystingehalt von die zentrale Domäne (3%). Im Gegensatz dazu haben N- und C-Endungen einen höheren Cystingehalt (11–17%). Das Vorhandensein großer Mengen von Cystin in diesen Regionen deutet darauf hin, dass die Disulfidbindungen zwischen IF und der Matrix befinden sich im Wesentlichen in den N- und C-Endungen Bereiche des IF. Die vollständige Abfolge dieser Bereiche zeigt charakteristische Wiederholungen von Aminosäuren, was darauf hindeutet, dass einige Abschnitte Sekundärstrukturen haben (α-helikal in Nendings und β-Blätter in C-Endungen), die stark mit der Stabdomäne interagieren.

Dekio und Jidoi stellten fest, dass die elektrophoretischen Muster der extrahierten IF-Proteine aus Haaren unterschiedlicher ethnischer Herkunft waren sich auffallend ähnlich. Sie kamen zu dem Schluss, dass der IF Proteine waren bei allen Haartypen ähnlich.

Das KAP. Die KAP sind weniger bekannt als die IF-Keratine, die erst vor kurzem aufgeklärt wurden. Sie sind weniger leicht zu erreichen, da sie keine klar definierte räumliche Organisation beinhalten. Sie werden in drei Typen eingeteilt, je nach der Menge der spezifischen Aminosäuren:
- Die High Sulfur (HS)-Proteine, die etwa 20% Cystinreste enthalten und eine sehr hohes Molekulargewicht (50-75 kDa);
- Die Ultra High Sulfur (UHS)-Proteine, mit einem höheren Gehalt an Cystin (30-40%) und einem niedrigeres Molekulargewicht (15-50 kDa);
- die High Glycine Tyrosine (HGT) Proteine, die große Mengen dieser beiden Aminosäuren und mit einem niedrigen Molekulargewicht (10 kDa).

Sechsundzwanzig verschiedene Familien von KAP sind im menschlichen Haar beschrieben worden, aber dieser Katalog ist wahrscheinlich nicht erschöpfend.
In Wolle finden sich zwei Haupttypen von kortikalen Zellen (ortho- und parakortikale Zellen). Während die HS-Proteine in jedem Zelltyp zu finden sind, sind die UHS- und HGT-Proteine jeweils ausschließlich in nur einem Zellentyp untergebracht: UHS-Proteine finden sich in parakortikalen Zellen nur, während alle HGT-Proteine nur in den orthokortikalen Zellen zu finden sind.. Die Art der KAP, die den IF umgibt, scheint die räumliche Anordnung von IF, das Vorhandensein von UHS, das eine pseudohexagonale Anordnung der IF. Die relative Menge an HGT scheint auch die Kräuselung (Kräuselung) des Fasern. Im menschlichen Haar ist das Vorhandensein verschiedener Typen von Kortikaliszellen noch unter Debatte und die Beziehung zwischen dem KAP und der Kräuselung der Haare ist unklar. Shimomura beobachteten, dass zwei KAP-Allele spezifisch für die japanische Bevölkerung waren und die man bei Weißen nicht findet.